西亞試劑：JBC：亮氨酰-tRNA合成酶的CP2結(jié)構(gòu)域?qū)γ傅陌被岬幕罨娃D(zhuǎn)移后的編校非常重要

The  Journal  of  Biological  Chemistry在線發(fā)表了中科院上海生科院生化與細(xì)胞所王恩多研究組最新研究結(jié)果：亮氨酰-tRNA合成酶的CP2結(jié)構(gòu)域?qū)γ傅陌被岬幕罨娃D(zhuǎn)移后的編校非常重要。

亮氨酰-tRNA合成酶(LeuRS)催化合成Leu-tRNALeu，Leu-tRNALeu為蛋白質(zhì)的生物合成的原料。第一步反應(yīng)為氨基酸活化反應(yīng)；第二步反應(yīng)將活化的氨基酸轉(zhuǎn)移到tRNA的3'末端，稱為tRNA氨基?；磻?yīng)。LeuRS必須精確地識(shí)別亮氨酸，但細(xì)胞中普遍存在20種形成蛋白質(zhì)的氨基酸、大量的非蛋白質(zhì)氨基酸和氨基酸類似物，LeuRS進(jìn)化出編校功能(editing)水解被誤活化或誤氨基?；姆菍?duì)應(yīng)氨基酸(例如異亮氨酸)。

王恩多研究組的博士研究生周小龍等用來自真細(xì)菌(E.  coli)、古細(xì)菌(P.  horikoshii)以及單細(xì)胞低等真核生物賈第蟲(G.  lamblia)的LeuRS作為研究對(duì)象，證明了三界LeuRS中的一個(gè)構(gòu)象保守、但一級(jí)結(jié)構(gòu)和插入位置不同的一段稱為CP2結(jié)構(gòu)域(Connective  Peptide  2  domain)插入肽段對(duì)于LeuRS的氨基酸活化和編校功能至關(guān)重要，同時(shí)與酶和tRNALeu結(jié)合的親和力有關(guān)。研究人員進(jìn)一步通過丙氨酸酸掃描(Ala  scanning)和點(diǎn)突變的方法找到了CP2結(jié)構(gòu)域內(nèi)對(duì)以上功能起關(guān)鍵作用的氨基酸殘基，并闡明了它們發(fā)揮作用的機(jī)理。通過嵌合酶研究，他們還發(fā)現(xiàn)：來自古細(xì)菌P.  horikoshii的LeuRS的CP2結(jié)構(gòu)域可部分代替GlLeuRS的CP2結(jié)構(gòu)域的功能，但是來自真細(xì)菌的EcLeuRS的CP2結(jié)構(gòu)域卻不能代替，揭示了CP2結(jié)構(gòu)域在LeuRS上的插入位點(diǎn)對(duì)于其發(fā)揮生物學(xué)功能是非常重要的。（

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